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研究室一覧

微生物学研究室

研究テーマ

感染症を分子レベルで研究する。
バイオマスの有効利用を分子レベルで研究する。

研究概略

微生物はヒトに対して感染症を引き起こす一方、地球環境の浄化および生態系の維持に重要な役割を果たしています。我々の研究室では、病原微生物による感染症の予防および治療に関する研究ならびに環境微生物の有効利用に関する研究を行っています。

スタッフ

教授 辻坊 裕 (薬学博士)

辻坊 裕

担当科目
医工薬連環科学(1年)、微生物学(2年)、
生化学3、生物科学実習(3年)、 生物科学特論(大学院)、
領域統合型先端科学特論(大学院)、
分子構造・機能解析学I、II、III(大学院)
所属学会
日本薬学会、日本細菌学会、日本農芸化学会、日本キチン・キトサン学会
日本放線菌学会
e-mail

准教授 宮本 勝城 (博士(薬学))

宮本 勝城

担当科目

化学、化学演習(1年)、ゲノム医科学、生物科学実習(3年)
生物科学特論(大学院)、分子構造・機能解析学I、II、III(大学院)

所属学会
日本薬学会、日本細菌学会、日本農芸化学会、日本キチン・キトサン学会
日本鉄バイオサイエンス学会、日本放線菌学会、アメリカ微生物学会
e-mail

講師 土屋 孝弘 (博士(薬学))

土屋 孝弘

担当科目
免疫学(3年)、生物学実習(2年)
所属学会
日本薬学会、日本細菌学会、日本免疫学会
e-mail

配属学生

【大学院生】   0名
【学部学生】   6年次生:18名、5年次生:17名

キーワード

感染症、細菌増殖、鉄獲得機構、病原因子、免疫応答、バイオマス、キチン分解機構

研究内容

(1)病原細菌の宿主生体中における増殖機構の解明

 鉄は、すべての生物の増殖に必須の金属です。しかし、我々の生体内に存在する鉄のほとんどは、トランスフェリンやラクトフェリン、ヘモグロビンなどのタンパク質に結合しています。細菌は、タンパク質に結合した鉄をそのままの状態では利用できません。そのため、細菌はプロテアーゼや鉄輸送キレーターであるシデロフォアなどを分泌することによって、宿主から鉄を奪い取る、鉄の獲得機構を有していますが、その詳細は明らかにされていません。そこで、当研究室では、この鉄獲得機構を明らかにし、さらにこの機構を阻害することにより、新たな感染症の治療法を開発しようと研究を行っています。



Vibrio vulnificusの鉄獲得機構

(2)病原細菌の病原性発現メカニズム解明

 我々は、様々な微生物に絶えず曝露されていますが、ほとんどの場合は何の症状も発症することはありません。なぜなら、我々はどのような異物が侵入しても、それを排除し恒常性を維持する機構、すなわち免疫機構が備えられているからです。しかしながら、病原細菌は病原因子を備えており、それによって宿主を攻撃したり、免疫機構から逃れることによって、感染症を引き起こします。当研究室では、病原細菌がどの様に宿主を攻撃するのか、あるいは宿主の免疫機構から逃れるかを、細菌側と宿主側の両面から解析しています。



(3)海洋細菌のキチン分解機構の解明

 キチンは、N-アセチルグルコサミン残基がβ-(1, 4)結合した、水に不溶性のホモポリマーであり、セルロースに次ぐ再利用可能なバイオマスとして注目されています。その分解産物であるキチンオリゴ糖は、免疫力増強、ガン細胞増殖抑制、乳酸菌増殖による整腸作用および植物病防除などの多様な生理活性を示すこと、またその最小構成単位であるN-アセチルグルコサミンは、ヒヤルロン酸、コンドロイチン硫酸などの構成成分であることから、変形関節症の予防・改善効果および保湿効果を有することが報告されています。当研究室では、キチンオリゴ糖およびN-アセチルグルコサミンの効率的な生産を目指し、海洋細菌Pseudoalteromonas piscicida O-7株をモデル細菌として用い、そのキチン分解機構を分子レベルで明らかにすることを目的に研究を行っています。

キチン、キトサン、セルロースの構造
キチン、キトサンの利用

参考論文

  1. 1)Microb. Pathog., 75:59-67, 2014
  2. 2)Microbiol. Immunol., 56:107-116, 2012
  3. 3)Appl. Environ. Microbiol., 71:1811-1815, 2005

代表的論文

2015年
  1. Tanabe T, Miyamoto K, Tsujibo H, Yamamoto S, Funahashi T: The small RNA Spot 42 regulates the expression of the type III secretion system 1 (T3SS1) chaperone protein VP1682 in Vibrio parahaemolyticus., FEMS Microbiol. Lett., 362:fnv173, 2015
  2. Miyano N, Igarashi T, Kawano H, Miyamoto K, Tsuchiya T, Tomoo K, Tsujibo H: Expression, purification, crystallization and X-ray crystallographic analysis of the periplasmic binding protein VatD from Vibrio vulnificus M2799., Acta Crystallogr. F Struct. Biol. Commun., 71:1078-1082, 2015
2014年
  1. Funahashi T, Tanabe T, Maki J, Miyamoto K, Tsujibo H, Yamamoto S: Identification and characterization of Aeromonas hydrophila genes encoding the outer membrane receptor of ferrioxamine B and an AraC-type transcriptional regulator., Biosci. Biotechnol. Biochem., 78:1777-1787, 2014
  2. Kawano H, Miyamoto K, Yasunobe M, Murata M, Myojin T, Tsuchiya T, Tanabe T, Funahashi T, Sato T, Azuma T, Mino Y, Tsujibo H: The RND protein is involved in the vulnibactin export system in Vibrio vulnificus M2799., Microb. Pathog., 75:59-67, 2014
  3. Tanabe T, Kato A, Shiuchi K, Miyamoto K, Tsujibo H, Maki J, Yamamoto S, Funahashi T: Regulation of the expression of the Vibrio parahaemolyticus peuA gene encoding an alternative ferric enterobactin receptor., PLoS One, 9:e105749, 2014

2013年
  1. Kawano H, Miyamoto K, Sakaguchi I, Myojin T, Moriwaki M, Tsuchiya T, Tanabe T, Yamamoto S, Tsujibo H: Role of periplasmic binding proteins, FatB and VatD, in the vulnibactin utilization system of Vibrio vulnificus M2799., Microb. Pathog., 65:73-81, 2013
  2. Kobayashi T, Hirose J, Wu H, Sano K, Katsumata T, Tsujibo H, Nakano T: Application of electrolysis for inactivation of an antiviral drug that is one of possible selection pressure to drug-resistant influenza viruses., J. Virol. Methods, 194:154-160, 2013
  3. Funahashi T, Tanabe T, Miyamoto K, Tsujibo H, Maki J, Yamamoto S: Characterization of a gene encoding the outer membrane receptor for ferric enterobactin in Aeromonas hydrophila ATCC 7966(T)., Biosci. Biotechnol. Biochem., 77:353-360, 2013
  4. Funahashi T, Tanabe T, Maki J, Miyamoto K, Tsujibo H, Yamamoto S: Characterization of Vibrio parahaemolyticus genes encoding the systems for utilization of enterobactin as a xenosiderophore., Microbiol., 159:678-690, 2013

2012年
  1. Tanabe T, Funahashi T, Shiuchi K, Okajima N, Nakao H, Miyamoto K, Tsujibo H, Yamamoto S: Characterization of Vibrio parahaemolyticus genes encoding the systems for utilization of enterobactin as a xenosiderophore., Microbiol., 158:2039-2049, 2012
  2. Funahashi T, Tanabe T, Mihara K, Miyamoto K, Tsujibo H, Yamamoto S: Identification and characterization of an outer membrane receptor gene in Acinetobacter baumannii required for utilization of desferricoprogen, rhodotorulic acid, and desferrioxamine B as xenosiderophores., Biol. Pharm. Bull., 35:753-760, 2012
  3. Tsuchiya T, Nakao N, Yamamoto S, Hirai Y, Miyamoto K, Tsujibo H: NK1.1(+) cells regulate neutrophil migration in mice with Acinetobacter baumannii pneumonia., Microbiol. Immunol., 56:107-116, 2012


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